अमीनो अम्ल

अमीनो एसिड और प्रोटीन खनिज दुनिया से जीवित पदार्थ तक जाने के मध्यवर्ती हैं।
जैसा कि उनके नाम से संकेत मिलता है, अमीनो एसिड द्वि-कार्यात्मक कार्बनिक पदार्थ हैं: अमीनो फ़ंक्शन (-NH2) और कार्बोक्सिल फ़ंक्शन (-COOH) से मिलकर; कार्बोक्सी समूह के संबंध में अमीनो समूह द्वारा कब्जा की गई स्थिति के आधार पर वे α, β, , आदि हो सकते हैं:

जैविक रूप से महत्वपूर्ण अमीनो एसिड सभी α-एमिनो एसिड होते हैं।
प्रोटीन संरचनाएं बीस अमीनो एसिड से बनी होती हैं।
जैसा कि ऊपर दिखाए गए सामान्य संरचनाओं से देखा जा सकता है, अमीनो एसिड में सभी का एक सामान्य हिस्सा होता है और एक अलग हिस्सा होता है जो उन्हें चिह्नित करता है (सामान्य रूप से आर के साथ प्रतिनिधित्व किया जाता है)।

बीस अमीनो एसिड में से उन्नीस वैकल्पिक रूप से सक्रिय हैं (वे ध्रुवीकृत प्रकाश के विमान को विक्षेपित करते हैं)।
अधिकांश अमीनो एसिड में केवल एक अमीनो समूह और एक कार्बोक्सिल होता है, इसलिए उन्हें कहा जाता है तटस्थ अमीनो एसिड; जिनमें अतिरिक्त कार्बोक्सिल होता है, कहलाते हैं अम्ल अमीनो अम्ल जबकि अतिरिक्त अमीनो समूह वाले हैं बुनियादी अमीनो एसिड.
अमीनो एसिड क्रिस्टलीय ठोस होते हैं और इनमें पानी में घुलनशीलता अच्छी होती है।

आहार में कुछ अमीनो एसिड की कमी से विकास में गंभीर परिवर्तन होते हैं; वास्तव में, मानव जीव कुछ अमीनो एसिड को संश्लेषित करने में सक्षम नहीं है जिन्हें सटीक रूप से आवश्यक कहा जाता है (उन्हें आहार के साथ पेश किया जाना चाहिए), जबकि यह केवल कुछ अमीनो एसिड (गैर-आवश्यक) का उत्पादन कर सकता है।

आवश्यक अमीनो एसिड की कमी के कारण होने वाली बीमारियों में से एक है जिसे क्वाशीओरकोर नाम से जाना जाता है (एक शब्द जो एक अफ्रीकी बोली से आया है जिसका अनुवाद "पहला और दूसरा" है); यह रोग पहले बच्चे को प्रभावित करता है लेकिन दूसरे बच्चे के जन्म के बाद क्योंकि पहले बच्चे में माँ के दूध की कमी होती है जिसमें प्रोटीन की सही आपूर्ति होती है। इसलिए, यह रोग कुपोषित आबादी में व्यापक है और इसमें दस्त शामिल है, भूख की कमी जो जीव के प्रगतिशील कमजोर होने की ओर ले जाती है।

जैसा कि पहले ही उल्लेख किया गया है, प्राकृतिक अमीनो एसिड, ग्लाइसीन के अपवाद के साथ (यह आर समूह के बजाय हाइड्रोजन के साथ एक एमिनो एसिड है और बीस में सबसे छोटा है), कम से कम एक असममित की उपस्थिति के कारण ऑप्टिकल गतिविधि रखते हैं। कार्बन। प्राकृतिक अमीनो एसिड में असममित कार्बन का पूर्ण विन्यास, जिस पर केवल अमीनो और कार्बोक्सी समूह जुड़े हुए हैं, L श्रृंखला से संबंधित है;

डी-एमिनो एसिड कभी भी प्रोटीन की संरचना का हिस्सा नहीं बनते हैं।
हमें याद है कि:

डीएनए ---- प्रतिलेखन → एम-आरएनए ---- अनुवाद → प्रोटीन

प्रतिलेखन एल-एमिनो एसिड के रूप में कोडिंग करने में सक्षम है; डी-एमिनो एसिड गैर-प्रोटीन संरचनाओं में निहित हो सकते हैं (उदाहरण के लिए बैक्टीरिया की अस्तर की दीवार में: बैक्टीरिया में सुरक्षात्मक भूमिका के लिए डी-एमिनो एसिड होने के लिए "आनुवंशिक जानकारी" नहीं होती है, हालांकि, एंजाइमों के लिए अनुवांशिक जानकारी होती है। जो जीवाणु अस्तर की दीवार से निपटते हैं)।
आइए अमीनो एसिड पर वापस जाएं: आर समूह की विभिन्न संरचना प्रत्येक अमीनो एसिड की व्यक्तिगत विशेषताओं को परिभाषित करती है और प्रोटीन की विशेषताओं में एक विशिष्ट योगदान देती है।
इसलिए यह सोचा गया कि आर समूह की प्रकृति के आधार पर अमीनो एसिड को विभाजित किया जाए:

ध्रुवीय लेकिन अनावेशित अमीनो एसिड:

ग्लाइसिन (आर = एच-)
सेरीन (R = HO-CH2-)
थ्रेओनाइन

आवश्यक

थ्रेओनीन के दो समरूपता केंद्र हैं: प्रकृति में केवल 2S, 3R थ्रेओनीन मौजूद है।
थ्रेओनीन एक आवश्यक अमीनो एसिड है (अपरिहार्य के साथ भ्रमित नहीं होना: सभी अमीनो एसिड आवश्यक हैं), इसलिए इसे आहार के साथ लिया जाना चाहिए, अर्थात इसमें शामिल खाद्य पदार्थ खाने से, जैसा कि पहले ही उल्लेख किया गया है, आनुवंशिक विरासत मौजूद नहीं है मनुष्य की कोशिकाएं इस अमीनो एसिड का उत्पादन करने में सक्षम हैं (यह विरासत कई पौधों और बेटर्स में मौजूद है)।

सेरीन और थ्रेओनीन के हाइड्रॉक्सिल समूह को फॉस्फोरिल समूह (फॉस्फोसेरिन और फॉस्फोट्रेओनिन प्राप्त करने) के साथ एस्ट्रिफ़ाइड किया जा सकता है, इस प्रक्रिया को कहा जाता है फास्फारिलीकरण; कोशिका के अंदर और बाहर के बीच संकेतों के अनुवाद के लिए प्रकृति में फास्फोरिलीकरण का उपयोग किया जाता है।

सिस्टीन (आर = एचएस-सीएच 2-)

सिस्टीन का सल्फहाइड्रील सेरीन के हाइड्रॉक्सिल की तुलना में अधिक आसानी से प्रोटोनेबल होता है: सल्फर और ऑक्सीजन दोनों छठे समूह के होते हैं लेकिन सल्फर अधिक आसानी से ऑक्सीकरण योग्य होता है क्योंकि इसके बड़े आयाम होते हैं।

टायरोसिन [R = HO- (C6H4) -CH2-]

एन.बी.
(C6H4) = द्वि-प्रतिस्थापित बेंजीन वलय
सेरीन और थ्रेओनीन की तरह, हाइड्रॉक्सिल को एस्ट्रिफ़ाइड (फॉस्फोराइलेटेड) किया जा सकता है।

शतावरी (R = NH2-CO-CH2-)
ग्लूटामाइन (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड

हाइड्रोफोबिक पक्ष समूह हैं; इस वर्ग के भीतर हम भेद करते हैं:

स्निग्ध:

ऐलेनिन (R = CH3-)
वेलिन (R = (CH3) 2-CH-) आवश्यक
ल्यूसीन (R = (CH3) 2-CH-CH2-) आवश्यक

आइसोल्यूसीन (आर =

) आवश्यक

मेथियोनीन (R = CH3-S-CH2-CH2-) आवश्यक

कोशिका झिल्ली एक लिपिड बाईलेयर से बनी होती है जिसमें प्रोटीन उनके हाइड्रोफोबिक चरित्र के लिए लंगर डाले हुए होते हैं, इसलिए उनमें एलेनिन, वेलिन, आइसोल्यूसीन और ल्यूसीन होते हैं। दूसरी ओर, मेथियोनीन एक अमीनो एसिड है जो लगभग हमेशा कम मात्रा में (लगभग 1%) मौजूद होता है।

प्रोलाइन

सुगंधित:

फेनिलएलनिन (R = Ph-CH2-) Ph = फिनाइल: आवश्यक मोनोसबस्टिट्यूटेड बेंजीन

ट्रिप्टोफैन (आर =

आवश्यक

सुगंधित होने के कारण ये दो अमीनो एसिड पराबैंगनी विकिरण (लगभग 300 एनएम) के पास अवशोषित होते हैं; इसलिए एक ज्ञात प्रोटीन की सांद्रता निर्धारित करने के लिए यूवी स्पेक्ट्रोफोटोमेट्री की तकनीक का फायदा उठाना संभव है जिसमें ये अमीनो एसिड होते हैं।

आवेशित अमीनो अम्ल

बदले में वे में विभाजित हैं:

अम्लीय अमीनो एसिड (पीएच 7 पर नकारात्मक चार्ज के साथ ध्रुवीय अवशेष होते हैं) ऐसे होते हैं क्योंकि वे सकारात्मक एच + चार्ज उत्पन्न करने में सक्षम होते हैं:

एस्पार्टिक अम्ल

ग्लूटामिक एसिड (आर =

)

ये अमीनो एसिड क्रमशः शतावरी और ग्लूटामाइन से प्राप्त होते हैं; सभी चार प्रकृति में मौजूद हैं और इसका मतलब है कि सी "उनमें से प्रत्येक के लिए एक विशिष्ट जानकारी है, यानी सी" डीएनए में एक आधार ट्रिपल है जो उनमें से प्रत्येक के लिए कोड है।

मूल अमीनो एसिड (पीएच 7 पर सकारात्मक चार्ज के साथ ध्रुवीय अवशेष) ऐसे हैं क्योंकि वे सकारात्मक एच + चार्ज स्वीकार करने में सक्षम हैं:

लाइसिन (आर =

) आवश्यक

आर्जिनिन (आर =

)

हिस्टिडीन (आर =

)

ऐसे प्रोटीन होते हैं जिनमें साइड चेन में अमीनो एसिड के डेरिवेटिव होते हैं: उदाहरण के लिए, एक फॉस्फोसेरिन मौजूद हो सकता है (कोई आनुवंशिक जानकारी नहीं है कि फॉस्फोसेरिन के लिए कोड, केवल सेरीन के लिए); फॉस्फोसेरिन एक संशोधन है अनुवाद के बाद: प्रोटीन संश्लेषण होने के बाद

डीएनए ---- प्रतिलेखन → एम-आरएनए ---- अनुवाद → प्रोटीन

इस तरह के पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन प्रोटीन की साइड चेन पर हो सकते हैं।